د پروټین د مالیکولونو په کچه د جوړښتي اداره: د يوه پروټين ثانوي جوړښت

د د د پروټينو او د polypeptide ځنځیر proteids د جوړښت، او د پروټین د مالیکولونو په اساس کیدای شي د یوه، دوه یا زیات circuits لري. سره له دې، د biopolymers فزیکي، بیولوژیکي او کیمیاوي مال نه يوازې يو عمومي کیمیاوی جوړښت چې کېدای شي د "بې معنا"، خو هم د پروټين د مالیکول د سازمان نور کچه له امله.

د پروټین لومړني جوړښت له خوا د کمي او کیفي امينو اسيد جوړښت ټاکل کيږي. د پېپټايډ بانډونو کې د لومړنیو جوړښت پر بنسټ دي. د لومړي ځل لپاره دا فرضيه په 1888 الف اکرامات. Danilevsky وړانديز وکړ، او وروسته د هغه د شک د پېپټايډونو دی چې د E. فیشر ترسره د ترکيب له خوا تایید شوي دي. د په تفصيل سره د پروتين مالیکولونو جوړښت الف اکرامات. Danilevskim او E. فیشر وڅیړل. د دې تيورۍ له مخې، د پروټین د مالیکولونو د امينو اسيد شونو یو زیات شمیر چې د پېپټايډ بانډونو سره اړیکې لري شامل دي. پروټین د مالیکولونو په کې يو يا څو polypeptide ځنځیر لري.

کله چې د پروټينونو لومړنی جوړښت لپاره د ازموینې د کیمیاوي استازو او proteolytic انزايمونو کارول. ځکه نو، د Edman د میتود په کارولو سره ډېر مناسب د ترمينل امينو اسيدونو په ګوته کړي.

د پروټين د ثانوي جوړښت د پروټین د مالیکولونو په درې اړخيز سازونې په ګوته کوي. د الفا-حلقه، د بيټا spiral، collagen حلقه: لاندې ثانوي جوړښت ډولونه لري. پوهان چې د د د د د پېپټايډونو د الفا-حلقه جوړښت تر ټولو ځانګړتیا موندل شوي دي.

د پروټين د ثانوي جوړښت له خوا د وسيلې باثباته د هايډروجن بانډونو. د تر منځ د وروستیو راپورته هايدروجن اتومونه وابسته د يو پېپټايډ بانډ يو electronegative نايتروجن اتوم، او د خپل امينو اسيدونه د څلورم يو carbonyl اکسيجن اتوم، او د دوی د ټیټیدو په اوږدو کې شوي دي. د انرژۍ محاسبه ښيي چې د دغو امينو اسيدونو پودر دی ډیر اغیزمن حق د الفا-حلقه، چې په مورنۍ پروټينو شتون لري.

د پروټین ثانوي جوړښت: د بيټا پاڼه جوړښت

په بيټا غبرګوي polypeptide ځنځیر په بشپړه توګه وغځول. بيتا قاتونه له خوا د دوو پېپټايډ بانډونو د متقابل عمل دي جوړ شوي. دا جوړښت د ځانګړتیا د ریښکۍ پروتين (وصلیږی، fibroin، او داسې نور). په ځانګړې توګه، د بيټا وصلیږی خصوصيات د polypeptide ځنځیر د موازي ترتیب دي چې لا له خوا disulfide بانډونو interchain باثباته له خوا. د ورېښمو fibroin ګاونډي polypeptide ځنځیر دي antiparallel.

د پروټين د ثانوي جوړښت: collagen حلقه

جوړول د درې spiralized tropocollagen زنځيرونه، چې د يوه امسا بڼه لري. ځنځير داپیه Spiralized او superhelix جوړوي. حلقه له خوا هایدروجن بانډونو د پېپټايډ په یوه کړۍ امينو امينو اسيد د پاتیشونو واقع د هایدروجن او د د د د بل کړۍ امينو اسيد د پاتیشونو carbonyl ډلې د اکسیجن تر منځ د باثباته. وړاندې collagen جوړښت لوړ قوت او elasticity ورکوي.

د پروټين د دريمې جوړښت

په مورنۍ دولت زياتره پروټينو ډیر تړون جوړښت، چې د شکل، اندازه، او د امينو اسيد بنسټپالو polarity، او امينو اسيد ترتيب له خوا ټاکل کیږي.

د مورنۍ پروټين په اخستلو د جوړښت، او یا د دريمې درجې جوړښتونه يو د پام وړ نفوذ اوب او ionic تعامل، هايدروجن بانډونو، او نور لري .. له مخې د دغو ځواکونو د عمل د پروټین د مالیکولونو او د هغې د ثبات thermodynamically مصلحت په اخستلو ترلاسه کړي دي.

د سيندي جوړښت

دا د د مالیکول د جوړښت ډول دی په یوه واحد ماليکيول پیچلي د څو subunits ټولنې پایله ده. د هر subunit جوړښت لومړنيو، منځنيو او دريمه درجه جوړښتونه شامل دي.